Tema 4 - Estructura de las proteínas (I)

Estructura primaria: enlace peptídico + secuencia

Cap. 7: pp. 100-101 y Biomodel-1 > Proteínas

Las proteínas son polímeros de aminoácidos, macromoléculas, biopolímeros
Seguiremos guión y contenidos de Biomodel-1.
Enlace peptídico
- química
- características y su relevancia para la proteína
Terminología:
- estructura primaria - definición - animación en Biomodel
- secuencia - definición, representación: sentido y abreviaturas
- residuos
Ejemplos de péptidos con actividad biológica: angiotensina, glutatión
y de proteínas pequeñas: insulina Cap. 6: pp. 81-82
(opcional) Ilustración comparada de insulina y proinsulina con modelos 3D
Contribución de los aminoácidos a la carga y punto isoeléctrico de una proteína, así como a su polaridad.

Cap. 7: pp. 102-104 y Biomodel-1 > Proteínas

Definición de estructura secundaria:
- Plegamiento local de la cadena en el espacio.
- Patrones de plegamiento regulares y repetitivos.
- Presentes en todas las proteínas.
- Estabilizada por enlaces no covalentes (principalmente enlaces de H)
Limitaciones debidas a la rigidez del enlace peptídico: presentación animada (basta sólo con algunas de las pantallas)
(No estudiamos en esta asignatura la parte de la representación de Ramachandran)
También con más detalle en
Tipos de estructura secundaria: (seguimos guión y contenidos de Biomodel-1)
- hélice alfa
- hebra beta
- hojas o láminas beta (paralelas y antiparalelas)
- giros
  - cortos, rígidos; fuerzan pliegue brusco
  - conexión entre tramos de secundaria
  - estructura típica
  - giros beta: (p.ej., entre hebras en hojas beta antiparalelas)
- bucles o “lazos”
  - flexibles, más largos
  - no hay estructura fija
Singularidad de la prolina:
- único α-iminoácido
- fuerza un giro rígido de la cadena polipeptídica, incompatible con hélice alfa y hebra beta

(En Biomodel-1, pero lo veremos mejor con la estructura terciaria, tema 5)

-fin-