a) ѵ = 9.09 µmol/min ; b) ѵ = 2.5 µmol/min
[S] = 1.5 Km
[S]1 / [S]2 = 81
[AE] = 40 U/ml; AEE = 80 U/(mg prot); AE = 6.7 · 10−5 kat
Usando la regresión no lineal a la ecuación de Michaelis y Menten:
sin inhibidor:
ѵmáx = (56 ± 2) U/ml; Km = (37 ± 3) mM
con inhibidor: ѵmáx = (65 ± 2) U/ml; Km = (226 ± 11) mM
La velocidad cambia poco, la Km aumenta mucho: lo más probable es que sea una inhibición competitiva.
a) Usando la regresión no lineal a la ecuación de Michaelis y Menten:
sin inhibidor: ѵmáx = (10.01 ± 0.01) µM/min; Km = (1.002 ± 0.002) mM
con inhibidor: ѵmáx = (10.4 ± 0.3) µM/min; Km = (5.2 ± 0.2) mM
b) La velocidad no se modifica, la Km aumenta: es una inhibición competitiva.
c) Asumiendo que la actividad se mida en condiciones de saturación de la enzima (velocidad máxima),
[AE] = 0.5 U/ml; AEE = 0.05 U/mg
d) Número de recambio = kcat = 3 min−1
e) Se inhibe un 74%