Tema 3 - Estructura y función de proteínas

Las proteínas y su función

Introducción: Cap.5 "Sinopsis", p.127 digital / p. 110 en papel y cap. 5.3 "Proteínas", pp. 143-144 digital / pp.126-127 en papel .

Ideas generales:

• ¿Dónde hay proteínas?
• ¿Qué función desempeñan?
  • estructural: proteínas fibrosas, proteínas globulares que polimerizan en fibras (actina, tubulina)
  • movimiento: sistemas proteicos contráctiles (actina, miosina)
  • catálisis: enzimas proteicas
  • defensa: inmunidad, coagulación
  • señalización intra- e intercelular:
    • hormonas
    • receptores
    • quinasas
    • factores de transcripción
  • nutrición: enzimas digestivas (proteasas, lipasas...)
  • transporte: oxígeno (hemoglobina), lípidos (lipoproteínas)
  • reserva
• Para estudiarlas, clasificamos las proteínas:
  • por su estructura
    • globulares
    • fibrosas
    • desplegadas* ("proteínas intrínsecamente desordenadas")
  • por su solubilidad
    • solubles
    • de membrana
    • insolubles –ej: fibrosas
  • por su composición
    • simples
    • conjugadas o heteroproteínas
      • glicoproteínas
      • lipoproteínas
      • nucleoproteínas
      • metaloproteínas
      • apoproteína + grupo prostético = holoproteína

Introducción a la estructura de las proteínas

• Las proteínas son polímeros de aminoácidos, macromoléculas, biopolímeros
• Estudio de su estructura: niveles estructurales:

  Estructura primaria enlaces y orden de los monómeros aminoácidos	Secuencia
  Estructura secundaria estructura 3D local, de corto alcance estructuras repetitivas Estructura terciaria estructura 3D global plegamiento de la cadena sobre sí	Conformación
  Estructura cuaternaria asociación de varias cadenas	Asociación

Los aminoácidos

cap.6: pp. 83-88

• Monómeros: aminoácidos
  • Tabla con las estructuras y abreviaturas (traedlo impreso a clase)
  • Seguiremos guión y contenidos de Biomodel-1:
    

    Estructura de los aminoácidos en 3D

    Estructura de los aminoácidos en 3D, en el móvil. Incluye autoevalución.

  • Estructura: amino+ácido, constante
  • “Cadena lateral” o “grupo R”, variable
  • Aminoácidos proteinogénicos: (re)conócelos - 20 clásicos, 22 actualmente
  • Nombres y abreviaturas (de 3 letras y de 1 letra)
    Abreviaturas de 3 letras y de 1 letra para los aminoácidos (definidas por IUPAC e IUBMB) y propiedades de los aminoácidos
• Propiedades de los aminoácidos:
  • Sobre todo carga y polaridad; otras: tamaño, reactividad
    

    Una forma original de agrupar los aminoácidos por sus propiedades

    Una forma de agrupar los aminoácidos por sus propiedades (copia del diagrama interactivo en Biomodel-1)

  • Ionización (comportamiento ácido-base; tamponamiento; solubilidad)
    • Ionización en Biomodel-1
    • Influencia del pH sobre la carga; punto isoeléctrico (explicación y ejercicios)
  • (no) Estereoisomería
  • Las propiedades de los aminoácidos (de sus cadenas laterales) determinan
    • la estructura de la proteína
    • las propiedades y actividad de la proteína
    • Ejemplos: las propiedades de los aminoácidos determinan la estructura y la función de las proteínas
  • Los aminoácidos en el laboratorio:
    • propiedades fisicoquímicas
    • separación, análisis
    • Simulación de cromatografía en capa fina para separar aminoácidos
• Otros aminoácidos:
  • 20 aminoácidos canónicos y 22 proteinogénicos
    • (codificados en el genoma, se incorporan directamente en la síntesis de proteínas)
      + selenocisteína = 21 ; en todo tipo de organismos, incluidos los humanos
      + pirrolisina = 22 ; sólo en algunas bacterias y arqueas metanogénicas
  • Aminoácidos derivados que se forman una vez sintetizada la proteína
    • hidroxiprolina, hidroxilisina, γ-carboxiglutamato, selenometionina …
  • Otros aminoácidos que no forman parte de proteínas (no proteinogénicos)
    • ornitina, citrulina, triyodotironina (T3), tiroxina (T4), cistationina …
  • β- y γ-aminoácidos: β-alanina, GABA (γ-aminobutirato), δ-aminolevulinato …
  • D-aminoácidos
• Ideas esenciales sobre carga, pH y pI:
  • punto isoeléctrico: pI o pH_I. Definición: “pH al cual ... “
  • Lo aplicaremos a: aminoácidos, péptidos, proteínas.
  • La carga de una biomolécula varía con el pH. Algunas de sus propiedades dependen de su carga (por tanto, del pH).
  • El pI es una propiedad de cada molécula, mientras que el pH es una propiedad del medio, de la disolución.
  • La carga cuando pH < pI es ...   La carga cuando pH > pI es ...
  • Influencia del pH sobre la carga; punto isoeléctrico (explicación y ejercicios)